Un transgénico (organismo genéticamente modificado u OGM) es un ser vivo creado artificialmente con una
técnica que permite insertar a una planta o a un animal genes de virus, bacterias, vegetales, animales e ncluso
de humanos. Los biotecnólogos pueden tomar el gen de una bacteria e insertarla en el maíz creando un organismo completamente nuevo, esto con el fin de producir una sustancia insecticida. Esta técnica permite saltarse la selección natural al intercambiar genes entre especies e incluso reinos que naturalmente no podrían cruzarse.
El objetivo de la biotecnología aplicada a la agricultura es controlar la producción de alimentos, a fin de lograr mayores ganancias para las empresas que desarrollan este tipo de organismos.Empresas como Monsanto, Bayer, Syngenta, Pioneer y Dow Agroscience tratan de controlar los granos básicos de la humanidad como maíz, soya, canola, algodón, sorgo, arroz y trigo, modificándolos genéticamente. Una vez que hacen estas modificaciones genéticas, patentan al organismo resultante y tratan de promoverlo comercialmente como cultivo transgénico.
Riesgos para la salud humana
Nadie garantiza que el consumo de alimentos transgénicos sea seguro para la salud de los consumidores en el mediano y largo plazos. Por el contrario, diversos estudios de laboratorio muestran claramente que el consumo de transgénicos presenta serios riesgos para la salud humana:
• La alteración o inestabilidad de los genes puede llevar a la producción de nuevas toxinas
• La nueva proteína producida por el gen externo puede provocar alergias
.
• Nuevos estudios sugieren que el consumo de transgénicos puede alterar la fertilidad de los consumidores
Nuevas moléculas sintéticas: “Affibody mimetics” o Mimetizadores de anticuerpos.
A finales del siglo XIX Emil Adolf von Behring y Shibasaburo Kitasato describieron por primera vez la actividad de los anticuerpos en sus experimentos con difteria y toxina tetánica. Descubrieron cómo existía unas moléculas en la sangre capaces de identificar componentes bacterianos (toxinas) y probablemente proteger al organismo con su acción. Paul Ehrlich, Almroth Wright, Michael Heidelberger y Oswald Avery, entre otros científicos, se dedicaron durante los siguientes años a investigar sobre los anticuerpos, hasta que en 1920 se descubrió su naturaleza proteíca. A partir de ese momento, los estudios se centraron en el desarrollo de modelos que explicaran la interacción de estas proteínas con los antígenos diana, siendo una teoría muy aceptada la Teoría de Llave-Cerradura de Linus Pauling. En 1948, Astrid Frageaus descubrió que las células que llevaban en su superficie estas moléculas eran los linfocitos B, unas células pertenecientes al sistema inmunológico. En los años sesenta, investigadores como Gerald Edelman, Rodney Porter, Thomas Tomasi, Kikishige Ishizaka y otros, se dedicaron a la caracterización de la estructura de la molécula y a la clasificación de los diferentes isotipos.
Fue en 1975 cuando César Milstein y Georges J. Köhler inventan un método de producción de anticuerpos monoclonales; por ello se les concedió el Premio Nobel en Fisiología o Medicina de 1984. De ahí hasta la actualidad, los anticuerpos han sido estudiados a todos los niveles, y es que son unas proteínas capaces de reconocer antígenos o simplemente moléculas diana con altísima especificidad. Esto ha sido muy útil en el entendimiento de gran cantidad de enfermedades (por ejemplo, la alergia); así como en el diagnóstico de otras tantas (por ejemplo, lupus) e incluso en los últimos tiempos como terapia para combatir patologías (por ejemplo, el asma bronquial). Como la moda científica plantea, los anticuerpos han sido estudiados a nivel de ADN y modificados con ingeniería genética para su conocimiento completo y sus posibles usos. Son unas proteínas con un futuro muy prometedor por sus interesantes aplicaciones en el tratamiento de enfermedades.
Debido a las características de estas proteínas y a que disponemos de técnicas para el diseño de moléculas que jamás habríamos imaginado, era de esperar que se buscaran moléculas sintéticas con la especificidad de los anticuerpos pero con modificaciones estructurales adecuadas a múltiples fines, los llamados “Antibody mimetics”, un paso adelante en la versatilidad de los anticuerpos. El elenco de mimetizadores abarca proteínas de pequeño tamaño, ácidos nucleicos y otras moléculas pequeñas. Estas sustancias sintéticas suelen presentar mejor solubilidad, mayor penetración en los tejidos, más estabilidad frente a degradación con enzimas y menores costes de producción, por lo que no es de extrañar que haya originado grandes expectativas para la utilización en terapias y diagnóstico de enfermedades.
Un ejemplo concreto de “Antibody mimetics” son los “Affibodies”. Estas son unas proteínas desarrolladas por una empresa de biotecnología sueca, Affibody AB. Su diseño se basa en la región de los anticuerpos capaz de reconocer al antígeno, concretamente del dominio Z de la proteína A (de Staphylococcus aereus). Estos se producen con sistemas de expresión in vivo o mediante síntesis química. Una de sus grandes ventajas es tu tamaño de 6 KDa frente a un anticuerpo de aproximadamente 150 KDa. Son capaces de resistir temperaturas muy altas y pH extremos. Algunas aplicaciones de estos podría ser como marcador del receptor HER2/neu muy expresado en los canceres de mama.
“El
material tiene la gran ventaja de ser biodegradable, que es una
característica contra la que ningún plástico puede competir. Claro que
tiene ciertas desventajas porque las proteínas son permeables al agua,
lo que a veces disminuye las aplicaciones que se le puede dar”, explicó
la doctora Adriana Mauri, del Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos (Cidca), con sede en la Universidad Nacional de La Plata.